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Campo DCValorLengua/Idioma
dc.contributor.authorBARROS, L. M. G.pt_BR
dc.contributor.authorARRIAL, R. T.pt_BR
dc.contributor.authorACAUÃ, T.pt_BR
dc.contributor.authorALMEIDA, J. D.pt_BR
dc.contributor.authorCARNEIRO, M.pt_BR
dc.date.accessioned2011-04-10T11:11:11Zpt_BR
dc.date.available2011-04-10T11:11:11Zpt_BR
dc.date.created2006-07-10pt_BR
dc.date.issued2005pt_BR
dc.identifier.citationBrasília: Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia, 2005.pt_BR
dc.identifier.urihttp://www.infoteca.cnptia.embrapa.br/infoteca/handle/doc/187221pt_BR
dc.descriptionA proteina RolA e originaria de Agrobacterium rhizogenes, uma bacteria fitopatogenica que provoca a doenca conhecida como raiz em cabeleira (?ghairy root?h). RolA atua no processo de infeccao, sendo codificada no T-DNA do plasmideo Ri da agrobacteria. Embora a expressao de RolA em plantas implique em severas alteracoes morfologicas e fisiologicas, seu mecanismo de acao e desconhecido. A identificacao da regiao de RolA responsavel pela sua funcao e sua localizacao subcelular sao dados importantes na elucidacao de seu papel biologico. Com o objetivo de abordar esta questao, foram feitas fusoes traducionais da regiao codificadora de RolA completa e truncada com a regiao codificadora da enzima ?À-glucuronidase, sob regulacao do promotor CaMV35S. Plantas de fumo transformadas com essas fusoes traducionais revelam que a proteina quimerica contendo a RolA completa (RolA(100)::Gus) e capaz de induzir o fenotipo rolA caracteristico. As plantas expressando a fusao proteica onde apenas os 60 primeiros residuos de aminoacidos de RolA estao presentes (RolA(N-60)::Gus) apresentam o fenotipo rolA atenuado em relacao a proteina completa. O menor segmento de RolA capaz de induzir alguma alteracao morfologica e aquele que apresenta os 37 primeiros residuos de aminoacidos (RolA(N-37)::Gus) que, em algumas plantas de fumo, induz a um discreto enrugamento foliar. Quando apenas os 63 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal de RolA estao presentes (RolA(C-63)::Gus), as plantas transgenicas nao apresentam qualquer alteracao morfologica. O fato da proteina RolA(N-60)::Gus induzir fenotipo rolA atenuado, poderia ser explicado pela ausencia dos 40 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal, ou pelo menor acumulo da proteina em relacao a RolA(100)::Gus, ou ambos os fatos. A regiao N-terminal de RolA e extremamente conservada quando comparada a tres outras proteinas RolA provenientes de cepas diferentes de A. rhizogenes, apresentando estrutura secundaria em conformacao ?¿-helice, compativel com motivos transmembranicos. Todas as proteinas quimericas RolA::Gus apresentam a ?À-glucuronidase ativa, o que torna viaveis os ensaios citoquimicos visando sua localizacao subcelular. Estes resultados sugerem que a porcao N-terminal de RolA tem importante papel em sua funcao biologica.pt_BR
dc.language.isoporpt_BR
dc.relation.ispartofseries(Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. Comunicado Técnico, 142).pt_BR
dc.rightsopenAccesspt_BR
dc.subjectProteína RolApt_BR
dc.subjectAgrobacterium rhizogenespt_BR
dc.subjectRegião amino-terminalpt_BR
dc.subjectAtividade biológicapt_BR
dc.titleImportância da região amino-terminal da proteína RolA de Agrobacterium rhizogenes em sua atividade biológica.pt_BR
dc.typeFolhetospt_BR
dc.date.updated2016-02-22T11:11:11Zpt_BR
dc.format.extent219 p.pt_BR
riaa.ainfo.id187221pt_BR
riaa.ainfo.lastupdate2016-02-22pt_BR
Aparece en las colecciones:Comunicado Técnico (CENARGEN)

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